پروتئینها ، زنجیرههای خطی یا پلیمرهایی هستند کهاز ترکیب اسیدهای آمینه حاصل میشوند. اسید آمینهها ، حروف الفباییپروتئینها را تشکیل میدهند و چون امکانات بالقوه نامحدودی در طرز توالی وطول زنجیره اسید آمینهها در تولید پروتئینها وجود دارد، از اینرو انواعبیشماری از پروتئینها نیز میتوانند وجود داشته باشند.

اختلاف هراسید با سایر اسیدهای آمینه ، در زنجیره جانبی هر یک از اسیدهای آمینهاست. اسیدهای آمینه در آغاز تشکیل زمین ، به همراه سایر مواد آلی پیداشدند. اسیدهای آمینهای که در حضور پرتوهای فرابنفش بوجود آمدند، گوناگونیبسیار داشتهاند. اما به دلایلی ناشناخته تنها بیست اسید آمینه ، آن هم ازنوع L ، در یاخته زنده کاربرد پیدا کرد.






ساختار اسیدهای آمینه
هراسید آمینه ، از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که باچهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن ، گروه آمینه بازی (NH2-) ویک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار میکند. ریشه R ممکن است یک زنجیرهکربنی و یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل ، آمین ، کربوکسیلو نیز گوگرد میتوانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خودچندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا ، فاصلهمیگیرند، با حروف بتا (β) ، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان میدهند.

اگردر حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH2 روی کربنهایی غیرآلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β ، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهایآمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بیشتر اسیدهایآمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت میکنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا، گاما و دلتا واسطههای شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH هفت بهصورت دو قطبی در میآیند یعنی گروه NH2 پروتون میگیرد و گروه COOHهیدروژن خود را از دست میدهد و به صورت –COO- در میآید.

ایزومری در اسیدهای آمینه
مطابققرار داد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عاملNH2 که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، میگوییم که این اسید آمینهاز نوع L است و هرگاه عامل NH2 در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد، گوییم کهاین اسید آمینه از نوع ∆ است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع دلتا هستند،اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوع L میباشند. ایزومرها را انانتیومرمیگویند.






انواع اسیدهای آمینه
منو اسیدهای آمینه
گلیکوکول(Gly):گلیکوکول که گلیسین نیز نامیده میشود و تنها اسید آمینهای است کهفاقد کربن ناقرینه است و در ساختمان پروتئینهایی مانند کلاژن ، الاستین ورشته ابریشم به مقدار فراوان وجود دارد.


آلانین (Ala): در تمام پروتئینها فراوان است.


والین (Val): اسید آمینه ضروری برای انسان است و به مقدار کم در بیشتر پروتئینها یافت میشود.


لوسین (Leu): اسید آمینه ضروری برای انسان بوده و در بیشتر پروتئینها به مقدار زیاد وجود دارد.


ایزولوسین(Ile): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کمتر از اسیدهایآمینه دیگر پروتئینها وجود دارد. ایزولوسین دو کربن ناقرینه دارد.
اسید آمینه الکلدار
سرین (Ser): اسید آمینهای است که در رشتههای ابریشم بسیار فراوان بوده و در ساختمان چربیها و پروتئینهای مرکب نیز شرکت میکند.


تره اونین (Thr): اسید آمینه الکلداری است که برای انسان ضروری بوده و مانند ایزولوسین یک کربن ناقرینه اضافی دارد.
اسیدهای آمینه گوگرددار
سیستئین(Cys): این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئینها بر عهده داردزیرا عامل تیول (SH-) دو مولکول سیستئین در یک زنجیره پلی پپتیدی و یا دومولکول سیستئین در دو زنجیره پلی پپتیدی با از دست دادن هیدروژن پیوندکوالان میسازند و در نتیجه دو مولکول سیستئین تبدیل به اسید آمینه دیگریبه نام سیستئین میگردند.


متیونین (Met): متیونین از اسیدهای آمینه ضروری برای انسان است که مقدار آن در پروتئینها نسبتا کم است.
دی اسیدهای منو آمینه
اسیدهای آمینهای هستند که دارای یک آمین و دو عامل کربوکسیل هستند و به اسید آمینه اسیدی مشهورند.

اسید آسپارتیک (Asp): در پروتئینها به مقدار زیاد یافت میشود. اسیدیته این اسید آمینه زیاد است.


اسید گلوتامیک (Glu): مقدار آن در پروتئین زیاد است و نقش مهم آن انتقال عامل آمین در واکنشهای بیوشیمیایی است.
اسیدهای آمینه آمیدی
اینترکیبات روی ریشه R دارای یک عامل آمیدی هستند. این اسیدهای آمینه در سنتزپروتئینها شرکت نموده و نقش مهمی را در انتقال آمونیاک دارا هستند.

گلوتامین (Gln)
آسپاراژین (Asn)






اسیدهای آمینه دی آمین
این اسیدهای آمینه دارای یک عامل آمین اضافی هستند.

لیزین(Lys): این اسید آمینه برای انسان ضروری بوده و در بیشتر پروتئینها مخصوصادر بعضی از پروتئینها مانند هیستونها به مقدار فراوان دیده میشود. لیزیندر سنتز کلاژن نیز شرکت میکند. ولی پس از تشکیل کلاژن ، لیزین به دلتاهیدروکسی لیزین تبدیل میشود.


آرژنین (Arg): این اسید آمینه درپروتئینهایی مانند هیستون و پروتامین بسیار فراوان است. آرژنین بسیار بازیاست. گروه انتهای این اسید آمینه را که شامل سه ازت میباشد، گوانیدینمینامند.
اسیدهای آمینه حلقوی
بعضی از این اسیدهای آمینه به علتدارا بودن حلقه بنزنی ، عطری (آروماتیک) نامیده میشوند و برخی دیگر داراییک حلقه هترو سیلیک هستند.

فنیل آلانین (phe): از اسیدهای آمینهضروری برای انسان بوده و در پروتئینها به مقدار فراوان یافت میشوند. درساختمان این اسید آمینه یک حلقه بنزنی و یک زنجیر جانبی آلانین شرکت دارد.


تیروزین(Thr): این اسید آمینه به مقدار فراوان در پروتئینها دیده میشود. حلالیتآن در آب کم است. تیروزین را پاراهیدروکسی فنیل آلانین هم مینامند. زیرااز اکسیداسیون فنیل آلانین حاصل میشود.


تریپتوفان (Trp): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کم در پروتئینها وجود دارد.


هیستیدین (His): این اسید آمینه در تمام پروتئینها به مقدار اندکی وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبین نسبتا زیاد است.


پرولین(Pro): اسید آمینهای است که در پروتئینهایی مانند کلاژن و رشتههایابریشم به مقدار فراوان دیده میشود. این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمانفضایی پروتئینها به عهده دارد. در حقیقت پرولین که از حلقه ایمین مشتقمیشود، یک اسید ایمینه است. در کلاژن تعدادی از پرولینها به هیدروکسیپرولین تبدیل میشود.
اسیدهای آمینه ضروری
از نظر تغذیه ، اسیدآمینهها را به دو دسته ضروری و غیر ضروری تقسیم میکنند. اسیدهای آمینهضروری ، اسیدهای آمینهای هستند که سلولها قادر به سنتز نیستند، در صورتیکه اسیدهای آمینه غیر ضروری توسط سلولها از سایر مواد ساخته میشوند. نوعاسیدهای آمینه ضروری در نزد گونههای مختلف جانداران متفاوت است.